Facteurs régulant l'activité enzymatique

Concentration de substrat

Concentration d'enzyme

-> si on analyse l'évolution de la réaction en fonction de la concentration de l'enzyme

• les concentrations du produit sont différentes pour chacune des concentration de l'enzyme en fonction du temps
• lorsque la concentration de l'enzyme augmente la vitesse initiale augmente

-> équilibre n'est pas modifié

-> abscisse = temps

-> ordonnée = quantité de produit formé

• concentration de substrat constante ce sont les enzymes que l'ont fait varier

-> conclusion : en fonction de E1, E2, E3 pas la même vitesse initiale

-> pH dans le milieu réactionnel

• enzyme qui fonctionne a pH physiologique (7,4) si on met dans un pH à 2 ou 10 on risque de dénaturer la protéine ce qui a un impact sur le fonctionnement de l'enzyme

-> température

• si la T°C augmente = activité enzymatique augmente
• chez l'Homme la fièvre augmente l'activité enzymatique

-> 4 types d'inhibitions (inhibiteurs = ligands) :

• inhibition compétitive
• " non compétitivé
• " incompétitivé
• " mixte

Ligands régulateurs

-> ligands activateurs

-> ligands inhibiteurs

Inhibiteurs compétitifs

= se fixe à la forme libre de l'enzyme et se dispute le site actif au substrat

Inhibiteurs non compétitifs

-> inhibiteur se fixe sur un site différent de celui du substrat

-> inhibiteur se fixe aussi bien sur la forme de l'enzyme E que celle complexée au substrat (ES)

-> dans les 2 cas où nous avons la même constante d'inhibition K_i

• K_i = constante de dissociation du complexe EI et de ESI

Inhibiteurs incompétitifs

Pourcentage d'inhibition d'une activité enzymatique

-> pour chaque type d'inhibiteur possible d'exprimer la vitesse initiale apparente V₀ app grâce à la relation de Michaelis-Menten avec les nouvelles valeurs de Kma et/ou Vma

-> grâce aux valeurs de Vo et Vo app possible de calculer un pourcentage d'inhibition