Introduction

• Le métabolisme : Ensemble des réactions biochimiques dans un organisme ou une cellule. Il transforme la matière et l’énergie et assure le bon fonctionnement de l’organisme.
• Les enzymes, des protéines particulières, facilitent et accélèrent ces réactions souvent lentes, en permettant une catalyse rapide

I. La catalyse enzymatique

1. Les enzymes, des protéines particulières

• Définition des enzymes : Ce sont des protéines qui facilitent une réaction chimique en accélérant sa vitesse, sans être consommées dans la réaction. Elles sont des catalyseurs biologiques.
• Spécificité des substrat

• Chaque enzyme agit spécifiquement sur un substrat (molécule sur laquelle l'enzyme agit).
• Exemple : Amylase dégrade l'amidon, mais ne peut pas dégrader d'autres polysaccharides proches comme le glycogène.
• Nom des enzymes : Certaines enzymes sont nommées selon le substrat qu'elles transforment :
• Amylase : dégrade l’amidon.
• Saccharase : dégrade le saccharose.
• Cellulase : dégrade la cellulose.
• Spécificité d’action :
• Chaque enzyme catalyse un seul type de réaction.
• Exemple : Amylase hydrolyse l’amidon pour produire du maltose (deux glucoses liés).
• Certaines enzymes, comme ADN polymérase et hélicase, agissent sur l’ADN mais ont des actions différentes.
• Propriétés des enzymes :
• Elles transforment un substrat en produit.
• Elles accélèrent les réactions chimiques.
• Elles agissent à faible concentration.
• Elles restent intactes après la réaction.

2. Le mode d’action des enzymes

a. Vitesse de réaction

• La vitesse de réaction dépend de la concentration de substrat et d’enzyme :
• Si la concentration en substrat augmente, la vitesse augmente jusqu'à atteindre une vitesse maximale (Vmax).
• Après saturation de l'enzyme, augmenter la concentration en substrat ne change plus la vitesse.
• Facteurs influençant la vitesse de réaction :
• Concentration en substrat : plus la concentration est élevée, plus la vitesse est rapide, jusqu'à saturation de l’enzyme.
• Concentration en enzyme : plus il y a d'enzymes, plus la vitesse de réaction augmente.

b. Le complexe enzyme-substrat

• Le complexe enzyme-substrat est une interaction temporaire où l'enzyme se fixe au substrat via son site actif.
• Saturation : Lorsque tous les sites actifs sont occupés, l'enzyme est saturée, et la vitesse atteint Vmax.
• Site actif : C'est la partie de l'enzyme où le substrat se fixe et où la réaction chimique a lieu.

II. Structure et activité des enzymes

1. Propriétés structurales

• Structure primaire : La séquence d’acides aminés.
• Structure secondaire et tertiaire : Repliement tridimensionnel de la protéine, crucial pour la fonction enzymatique.
• Le site actif est une petite partie de cette structure et est responsable de la reconnaissance du substrat.
• Types d’acides aminés dans le site actif :
• Acides aminés structuraux : Ils déterminent la forme du site actif et assurent la reconnaissance du substrat.
• Acides aminés catalytiques : Responsables de la transformation du substrat en produit.

2. Le fonctionnement du site actif et l’action de mutations

a. La découverte du site actif

• Les mutations dans les acides aminés du site actif peuvent rendre l’enzyme non fonctionnelle.

b. Reconnaissance du substrat

• Le substrat se fixe au site actif par complémentarité de forme (modèle clé-serrure).
• Une mutation peut changer la forme du site actif et empêcher la fixation du substrat.

c. Catalyse enzymatique

• Les acides aminés catalytiques du site actif permettent la transformation chimique du substrat en produit.
• Une mutation des acides aminés catalytiques peut empêcher cette transformation.

3. Influence des conditions du milieu sur l’activité enzymatique

a. Température

• Température idéale : Augmente l’agitation moléculaire, facilitant la réaction.
• Température trop élevée (>40°C) : Dénaturation de l’enzyme (perte de sa forme 3D).
• Exemples :
• Température idéale : 37°C pour les enzymes humaines.
• Certaines enzymes, comme la Taq polymérase, fonctionnent à 72°C (utilisée en PCR).

b. pH

• pH optimal : Chaque enzyme a un pH optimal qui correspond à son environnement.
• Des changements de pH peuvent altérer la configuration 3D de l’enzyme et entraîner sa dénaturation.
• Exemples :
• Pepsine (enzyme digestif) a un pH optimal acide (pH 2).
• Les enzymes digestives dans l’intestin fonctionnent à un pH plus basique.

Conclusion

• Les enzymes sont des protéines qui facilitent les réactions métaboliques en catalysant des transformations chimiques spécifiques.
• Leur structure tridimensionnelle permet la reconnaissance du substrat et assure la transformation en produit.
• La vitesse de réaction enzymatique dépend de la concentration de substrat et d’enzyme, et elle atteint un maximum (Vmax).
• Les enzymes sont sensibles aux conditions de température et de pH, qui peuvent affecter leur fonction et leur structure.