La structure des acides aminés est généralement représentée par un squelette commun, incluant un atome de carbone central (tétraédrique) lié à quatre groupes distincts : un groupe amine, un groupe carboxyle, un atome d'hydrogène, et une chaîne latérale (groupe R) qui varie d'un acide aminé à l'autre. Cette diversité des chaînes latérales permet aux acides aminés de se comporter différemment dans des environnements biologiques, influençant ainsi la structure et la fonction des protéines qu'ils composent.

Les acides aminés peuvent être classés en fonction de leurs caractéristiques chimiques et de leurs propriétés : 1. **Acides aminés essentiels** : Ils ne peuvent pas être synthétisés par l’organisme et doivent être obtenus par l'alimentation. Exemples : leucine, lysine. 2. **Acides aminés non essentiels** : Ils peuvent être synthétisés par l’organisme. Exemples : alanine, aspartate. 3. **Acides aminés polaires** : Possèdent des chaînes latérales qui peuvent se lier à l'eau. Ils sont généralement hydrophiles (ex. : sérine, thréonine). 4. **Acides aminés non polaires** : Ont des chaînes latérales hydrophobes. Ces acides aminés sont souvent retrouvés à l'intérieur des protéines, loin de l'eau (ex. : leucine, valine). 5. **Acides aminés chargés** : Possèdent une charge positive ou négative dans des conditions physiologiques, ce qui influence leur interaction avec d'autres molécules (ex. : lysine, acide glutamique).

Les acides aminés se lient entre eux par des liaisons peptidiques, qui forment une chaîne appelée polypeptide. Une liaison peptidique se forme lorsque le groupe carboxyle d'un acide aminé réagit avec le groupe amine d'un autre acide aminé, entraînant la libération d'une molécule d'eau (déshydratation). Ce processus est catalysé par des ribosomes et est essentiel pour la synthèse des protéines. Les chaînes de polypeptides peuvent se plier et s’organiser en structures tridimensionnelles complexes, ce qui est crucial pour leur fonction biologique.

Les protéines présentent quatre niveaux de structure : 1. **Structure primaire** : La séquence exacte des acides aminés dans une chaîne polypeptidique. 2. **Structure secondaire** : Formation d’hélices alpha ou de feuillets beta stabilisés par des liaisons hydrogène entre les groupes carbonyles et amine des acides aminés. 3. **Structure tertiaire** : Interaction complexe entre les différentes chaînes latérales qui entraîne un repliement tridimensionnel de la protéine. 4. **Structure quaternaire** : Assemblage de plusieurs chaînes polypeptidiques en une seule protéine fonctionnelle. Les interactions entre ces sous-unités peuvent être similaires à celles observées dans la structure tertiaire.

La biochimie structurale des acides aminés est essentielle pour comprendre la fonction des protéines. Les acides aminés déterminent la structure tridimensionnelle d’une protéine, qui à son tour influence la capacité de la protéine à interagir avec d'autres molécules. Des modifications dans la séquence d’acides aminés peuvent conduire à des maladies, comme la drépanocytose, où une seule substitution d'acide aminé dans l'hémoglobine entraîne des conséquences sévères sur la santé. En outre, la recherche sur les acides aminés et leurs interactions a des applications potentielles dans le développement de médicaments et dans la biotechnologie.